Wie eine Michaelis-Menten Curve Plot

Viele biochemische Reaktionen sind natürlich langsam , es sei denn durch Enzyme , die ihre Reaktionsgeschwindigkeit zu erhöhen katalysiert. Enzymkinetik misst die einzigen Substrat enzymatische Reaktionsgeschwindigkeit mit der Michaelis- Menten-Gleichung , v = [ S] Vmax /[ S ] Km . Die Michaelis- Menten-Gleichung , nach der Biochemiker Leonor Michaelis und Menten Arzt Maud benannt ", beschreibt die Beziehung zwischen der Substratumwandlungsrate durch ein Enzym (V) und der Konzentration des Substrats ( [ S] ) ", entsprechend dem Davidson College Chemie -Website. Aufgrund dieser Gleichung kann die Michaelis -Menten -Kurve mit der x - Achse, [ S] in mmol und der y- Achse, die V in Sekunden /micromole.Things Sie
Michaelis- Menten-Gleichung benötigen
Rechner
Millimeterpapier der
Bleistift
College- Lehrbuch der Biochemie Anleitung oder
anzeigen Weitere Anweisungen
Verständnis der Michaelis- Menten-Gleichung
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den Zweck verstehen jeder Wert in der Gleichung und was es darstellt. V ist die Geschwindigkeit der Umwandlung oder der Reaktionsgeschwindigkeit , [S ] die Substratkonzentration ist Vmax die maximale Geschwindigkeit der Umwandlung , und Km (die Michaelis-Konstante ) ist die Substratkonzentration, bei der die Geschwindigkeit der Umwandlung ist die Hälfte der Vmax .
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Finden Sie die Werte für jede Variable in der Gleichung. [ S] die bekannte Konzentration der zu analysierenden Substrat und das Ändern dieses Werts wird die Rate der enzymkatalysierten Reaktion beeinflussen. Km -und Vmax- Werte sind in der Regel mit dem Substrat , wenn in einem gegebenen Problem aufgeführt als auch in Bezug auf Millimol und sec- 1 .
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Lösen Sie die entsprechende Gleichung für jeden Wert , wenn die Werte nicht gegeben. Nach dem Mills College Biochemie Website , beginnen mit den stationären Gleichung k1 [ EFREE ] [ S] = (k -1 + k2) [ES] . Km definieren Verwendung der Gleichung Km -1 = k 1 /(k -1 + k2) . Lösen Sie für [ES] unter Verwendung der Gleichung [ES ] = [ S] [ Et ] /(Km + [S] ) auf [ Ef ] erhalten und [ S] . Verwenden Sie [EF ] zu definieren Vmax mit der Gleichung vmax = kcat [ Et ] . Konsultieren Sie einen College-Ebene Biochemie Anleitung oder Lehrbuch für detaillierte Anweisungen, wie jede dieser Gleichungen zu lösen und für spezifische Definitionen der einzelnen Variablen .
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Legen Km , [S] und Vmax in die Michaelis-Menten Gleichung zu lösen und für V, die Geschwindigkeit oder die Geschwindigkeit der Reaktion.
Plotten der Michaelis-Menten- Kurve
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Mit Millimeterpapier verwenden, eine x -und y- Achse . Beschriftung der x-Achse mM [S ] oder Konzentration des Substrats . Beschriften Sie die y ax -sec /mikro- Mol V oder die Geschwindigkeit der Reaktion.
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Legen Sie verschiedene Werte von [S ] in die Michaelis- Menten-Gleichung , zusammen mit den Werten für Km und Vmax gefunden , für V. lösen
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Zeichnen Sie die Werte für [ S] auf der x -Achse und die entsprechenden Werte für V gelöst auf der y -Achse. Die Grafik sollte wie eine Hyperbel , wo höhere Konzentrationen von Substrat gleichzusetzen schneller enzymatischen Reaktionen aussehen.